For now,  the purification may not be the issue but rather the refolding.  Do you know how to refold proteins, especially one that is as large as 120 kDa?  

Some typical questions that might be asked: Is it monomeric?  Are you sure it is full length?  How many cysteines are present?  What is the expression level ( approximate mg of desired protein/gram cell mass)?  Assuming this is a known protein (you have sequence info) does it have known activity and has there been any level of characterization?  Does it have to be expressed in E coli?  50 kDa is large enough so can a portion of it be made instead?  Are there tags present?  Did you notice any clipping in the gel assay of the inclusion bodies?  There are more questions but these might be a start.

Concerning tags, have you tried other tags?  If the material is in the inclusion bodies then GST might not be helpful.  Does the 120 kDa include the GST tag?  Are you including the GST tag as a dimer mass in the 120 kDa?  

Bence ilk olarak eğer ekspresyonu 18 C derece de uzun sureli soguk ekspresyon yapmak istiyor isen IPTG miktarını düşür. 1 mM IPTG genelde 37 C derecedeki. 3- 5 saat sureli ekspresyonlarda kullanılan bir konsantrasyon. 18 C de 15-18 saat uzun sureli ekspresyon deniyor isen. 0.1 0.2 0.3 gibi farklı IPTG konsantrasyonlarında test ekspresyonları gerçekleştirebilirsin. Gerçi bunları denemişsin ama sanırım sadece toplam ekspresyon düzeylerine bakmışsın sadece. Ekspresyon sonrası da bir miktar hücreyi alıp PBS te çözüp sonrasında sonikasyon yada kaynatma ile parçalayıp santrifüjler isen. Pellet ve supernetantı ayırabılırsın. Böylece ekspres testlerinde de daha hızlı bir şekilde proteinin hangi denemelerde çözünür görebilirsin. Az miktar IPTG de belki ekspresyon düzeyin düşük olur ama az protein her zaman inclusion body çok proteinden iyidir. 

Eğer proteinin düşük  IPTG konsantrasyonlarında da inclusion body halinde görünüyor ise hala. Tüm ekspresyon testleri sıcaklık ve farklı IPTG miktarlarında inclusion body ise denenebilecek 3 sey var

ya GB1 ve benzeri diger ekspresyon taglerini deneyeceksin.

ya proteinini katlanmasına yardım edebilecek farklı bir protein ine co expression edeceksin. 

 yada Refolding denemelerine geçmen gerekir.

Refolding de bazı proteinler ekspresyon tag ini kesmeden daha iyi katlanabiliyor bazıları ise refoldingden önce ekspressyon tag ini kesince daha iyi katlanabiliyor.

Refolding te de en çok kullanılan Guanidinium chloride ve üre ile proteini çözüp diyaliz yardımı ile tekrar refold etmeye çalışman. Üre daha ucuz ama benim proteinlerim genelde üre ile katlanmıyorlar. Guanidinium chloride en iyisi. bunun yanında refolding yaparken eğer proteininde farklı disülfide bagları var ise bunları kırmak ve yeniden doğru katlanmasını sağlamak için DTT eklemen gerekiyor. eklemen gereken DTT konsantrasyonuda proteinden proteine değişebiliyor. Tabı bunların hepsinin birçok faktörü var. Daha fazla takıldığın nokta olursa mesaj atarsan yardımcı olmaya çalışırım.

Kolay gelsin

You can purify inclusion bodies by first lysing cells (e.g. sonication, lysozyme), centrifuging the sample at low speed (10 min, 5000 x g) and washing the pellet several times with a buffer containing surfactant (e.g. 25 mM Tris/HCl pH 8, 1% Triton X-100, plus salt/protease inhibitor/EDTA if needed) until the pellet becomes light gray. This material should contain mostly your protein when detected by SDS-PAGE/Coommassie staining.

However, as mentioned above, proteins in inclusion bodies are aggregates that are normally not properly folded and therefore not active. Unfolding/refolding your protein from the inclusion bodies could become very difficult task, especially with a large protein.

Instead, you could try to obtain more protein in the soluble fraction by changing the location of GST (N-terminal or C-terminal) or trying another fusion tag (MBP, maltose binding protein worked well for me).

Finally, even when most of your protein seems to be in inclusion bodies, there is often a small amount of active, soluble protein produced that can be purified.